Noblowski tydzień bez literackiego Nobla

0

W poniedziałek rozpoczął się tydzień noblowski, podczas którego poznamliśmy laureatów Nagrody Nobla w pięciu dziedzinach. W tym roku wyjątkowo z powodu skandalu w Akademii Szwedzkiej nie zostanie przyznana literacka Nagroda Nobla.
Tradycyjnie tydzień noblowski rozpoczął się od ogłoszenia w sztokholmskim Instytucie Karolinska laureatów Nagrody Nobla w dziedzinie medycyny. We wtorek Komitet Noblowski Królewskiej Szwedzkiej Akademii Nauk przyznał Nobla z fizyki, a dzień później z chemii.
W czwartek drzwi Sali Giełdy w gmachu Akademii Szwedzkiej na Starym Mieście w Sztokholmie pozostaną zamknięte. W ich progu nie stanie sekretarz Akademii i nie ogłosi laureata Nagrody Nobla w dziedzinie literatury. Decyzja o nieprzyznawaniu w tym roku tej nagrody ma związek ze skandalem, jaki wybuchł jesienią ubiegłego roku,
gdy francusko-szwedzki fotografik i reżyser Jean-Claude Arnault, mąż członkini Akademii Katariny Frostenson, został oskarżony o gwałty oraz o to, że był źródłem przecieków o laureatach literackiego Nobla. Arnault przebywa obecnie w areszcie, trwa jego proces.
Według pełniącego obowiązki sekretarza Akademii Szwedzkiej Andersa Olssona w 2019 roku poznamy dwóch laureatów literackiego Nobla, w tym za 2018 rok. Jednakstanie się tylko pod warunkiem, że Akademia załagodzi wewnętrzny konflikt, jaki wybuchł po aferze związanej z molestowaniem seksualnym, i wybierze nowych członków.
W związku z brakiem konsensusu w Akademii Szwedzkiej grupa ludzi kultury stworzyła Nową Akademię i postanowiła przyznać “alternatywnego Nobla”. Sens powołania nowej nagrody jest jednak krytykowany, nie wiadomo też, jaka to będzie kwota pieniędzy. Laureat tego wyróżnienia ma zostać ogłoszony 12 października. Wśród finalistów
do alternatywnej nagrody znaleźli się: Haruki Murakami (poprosił o wycofanie swojej kandydatury) oraz Neil Gaiman, a także mniej znane w Polsce: Maryse Conde – francuska pisarka urodzona w Gwadelupie (na polski przełożono m.in. jej powieść “Ja, Tituba, czarownica z Salem”) – oraz kanadyjska autorka wietnamskiego pochodzenia Kim Thuy. Początkowo w grupie nominowanych znalazła się także Olga Tokarczuk.
W piątek uwaga świata przeniesie się do stolicy Norwegii Oslo, gdzie Norweski Komitet Noblowski wskaże laureata Pokojowej Nagrody Nobla. To jedyny komitet noblowski, na który wpływ mają politycy – składa się on z pięciu osób wybieranych przez norweski parlament.
W poniedziałek 8 października w Sztokholmie poznamy laureata Nagrody Nobla w dziedzinie ekonomii. To dodatkowa nagroda, o której nie wspomina w swoim testamencie Nobel. Z tego powodu formalnie nazywana jest nagrodą banku Szwecji im. Alfreda Nobla.

Medyczny Nobel 2018 za odblokowanie układu odpornościowego

W tym roku Nagrodę Nobla w dziedzinie medycyny i fizjologii zdobyli James P. Allison i Tasuku Honjo „za odkrycie terapii przeciwnowotworowej poprzez hamowanie negatywnej regulacji immunologicznej”. Ich odkrycia pozwoliły na leczenie nowotworów w całkowicie nowy sposób.

Decyzję Komitetu Noblowskiego ogłoszono w poniedziałek w Sztokholmie. 70-letni James. P. Allison z USA i 76-letni Tasuku Honjo z Japonii podzielą się po połowie kwotą 9 mln koron szwedzkich (ok. 871 tys. euro).

Choroby nowotworowe charakteryzują się niekontrolowanym namnażaniem nieprawidłowych komórek. Komórki nowotworowe tworzą guzy, przerzuty, wyniszczają i zatruwają organizm. Co roku nowotwory zabijają miliony ludzi i są jednym z największych wyzwań zdrowotnych dla ludzkości. W ich leczeniu stosuje się metody chirurgiczne, promieniowanie jonizujące, różnego rodzaju leki. Wiele odkryć dotyczących leczenia nowotworów nagrodzono wcześniej Noblem. Jednak leczenie zaawansowanych nowotworów nadal jest niezmiernie trudne.

Komórki nowotworowe potrafią uniknąć ataku ludzkiego układu odpornościowego, blokując jego działanie. Od ponad 100 lat wielu naukowców próbowało pobudzić odporność pacjenta – na przykład poprzez zakażenie go bakteriami. Efekty były raczej umiarkowane – takie podejście okazało się skuteczne tylko w leczeniu nowotworów pęcherza moczowego.

Dopiero tegorocznym noblistom udało się odblokować układ immunologiczny – i to na dwa różne sposoby. Inaczej mówiąc, układ odpornościowy puścił hamulec i dodał gazu. Ich odkrycia pozwoliły na leczenie nowotworów w całkowicie nowy sposób.

Białe krwinki znane jako limfocyty T odgrywają kluczową rolę w obronie organizmu przed zagrożeniami. Na ich powierzchni są receptory, które wiążą się ze strukturami rozpoznawanymi jako ”obce”. Gdy je napotkają, układ odpornościowy rozpoczyna działania obronne. Aby jednak zadziałał z pełną mocą, potrzebne są specjalne białka. Badania podstawowe dotyczące tych mechanizmów prowadziło wielu naukowców. Odkryli liczne białka ”hamulcowe”, które blokują reakcję immunologiczną. Podobnie jak przy prowadzeniu samochodu, do prawidłowego działania układu odpornościowego niezbędne jest zarówno sprawne przyspieszanie, jak i hamowanie. Zbyt słaba reakcja nie pozwalałaby zwalczać chorobotwórczych mikroorganizmów, natomiast zbyt silna zniszczyłaby własne tkanki i narządy – co ma miejsce w przypadku chorób autoimmunologicznych (na przykład reumatyzmu).

W latach 90. XX wieku działający na uniwersytecie w Berkeley James P. Allison badał znane już białko CTLA-4, które działa jak hamulec na limfocyty T. Inni naukowcy uznali to białko z znakomity cel dla leków stosowanych w chorobach autoimmunologicznych. Allison miał inną koncepcję Zdał sobie sprawę, że blokując CTLA4 – i dzięki temu „zwalniając hamulec” – można uwolnić potencjał komórek odpornościowych. Wówczas organizm może zwalczać nowotwór własnymi siłami. Badania na myszach potwierdziły słuszność tej koncepcji.

Mimo początkowego braku zainteresowania ze strony firm farmaceutycznych, odkrycie dało początek całkowicie nowemu podejściu do leczenia pacjentów z chorobami nowotworowymi. Oparte na nim metody leczenia okazały się niezwykle skuteczne – w roku 2010 ogłoszono przełomowe wyniki dotyczące pacjentów z zaawansowanym z czerniakiem, najbardziej niebezpiecznym nowotworem skóry. U niektórych z nich nie można było znaleźć śladów choroby. Nigdy wcześniej nie obserwowano tak spektakularnej poprawy w tej grupie pacjentów.

Nieco wcześniej, w roku 1992, pracujący na uniwersytecie w Kioto Tasuku Honjo odkrył na powierzchni limfocytów T inne białko, zwane PD-1. Dokładne badania wykazały, że ono również działa jak hamulec – jednak w inny sposób. W roku 2012 badania kliniczne potwierdziły skuteczność PPD-1 u pacjentów z różnymi rodzajami nowotworów. Jak to ujęto na stronie noblowskiej, poprawa była ”dramatyczna”, a niektórzy uważani dotychczas za niemożliwych do uratowania pacjenci z przerzutami wydawali się całkowicie wyleczeni.

Choć przełomowe i niezwykle skuteczne, nowe terapie nie są pozbawione skutków ubocznych, i to zagrażających życiu. Zwykle chodzi o zbyt silną reakcję zagrażającą organizmowi pacjenta. Jednak zazwyczaj udaje się ją opanować, a w przypadku osób z zaawansowanym nowotworem ryzyko jest warte podjęcia. Cały czas trwają prace nad udoskonaleniem metod leczenia i ograniczeniem skutków ubocznych.

Leczenie wykorzystujące PD-1 okazało się skuteczniejsze niż CTLA-4. Pozytywne wyniki obserwowano w przypadku raka płuc i nerek, chłoniaka i czerniaka. Nowe badania dotyczące chorych na czerniaka wskazują, że działanie jednocześnie na oba mechanizmy –CTLA-4 i PD -1 może być jeszcze skuteczniejsze niż każda z tych terapii z osobna.

Już w 2016 r., w prognozach przygotowanych przez dział Intellectual Property & Science Thomson Reuters, nazwiska obu tegorocznych laureatów pojawiły się wśród kandydatów do Nobla.

Dokonania tegorocznych noblistów zainspirowały wielu naukowców. Trwają badana nad kolejnymi mechanizmami związanymi z aktywizacją układu odpornościowego i leczeniem różnych rodzajów nowotworów.

Paweł Wernicki
i Joanna Morga PAP

Fizyczny Nobel 2018 za narzędzia ze światła

Arthur Ashkin, Gerard Mourou i Donna Strickland są tegorocznymi laureatami Nagrody Nobla w dziedzinie fizyki – ogłosił we wtorek w Sztokholmie Komitet Noblowski. Badaczy doceniono za przełomowe wynalazki z zakresu fizyki laserów.

Osiągnięcia tegorocznych noblistów zrewolucjonizowały fizykę laserów, umożliwiając manipulowanie ekstremalnie małymi obiektami oraz obserwację skrajnie krótkotrwałych procesów fizycznych, chemicznych czy biologicznych. Wynalazki trójki laureatów odsłoniły niezbadane dotychczas obszary wiedzy i znalazły liczne zastosowania w przemyśle i medycynie.

96-letni Arthur Ashkin z Bell Laboratories w USA został wyróżniony “za opracowanie pęsety optycznej i jej zastosowanie w systemach biologicznych”.

Natomiast 74-letni Gerard Mourou (Francja i USA) i 59-letnia Donna Strickland (Kanada) zostali nagrodzeni “za metodę tworzenia ultrakrótkich impulsów optycznych o dużym natężeniu”. Ich metoda (tzw. CPA) stosowana jest m.in. w laserowej korekcji wzroku.

Arthur Ashkin otrzyma połowę kwoty 9 mln koron szwedzkich (ok. 871 tys. euro). Drugą połową podzielą się Gerard Mourou i Donna Strickland.

Ashkin jest najstarszym laureatem spośród wszystkich dotychczasowych noblistów. Z kolei Donna Strickland jest pierwszą od 55 lat kobietą nagrodzoną Noblem z fizyki.

Wynaleziona przez Ashkina optyczna pęseta pozwala chwytać atomy, cząsteczki, wirusy czy żywe komórki za pomocą wiązki laserowej. Sam pomysł przemieszczania obiektów za pomocą energetycznych „wiązek holowniczych” znany jest ze science fiction: na przykład bohaterowie serialu „Star Trek” używają „tractor beam” do chwytania asteroid czy obcych statków kosmicznych.

Choć w codziennym życiu mamy do czynienia z potężnymi źródłami energii świetlnej (takimi jak Słońce), nacisk światła na otaczające nas przedmioty jest praktycznie niezauważalny. Jednak w przypadku mikroskopijnych obiektów i skoncentrowanych wiązek energii wytwarzanych przez laser wygląda to inaczej.

Pracujący w Bell Labs Arthur Ashkin eksperymentował z laserami już od lat 60. Zauważył, że małe obiekty (przezroczyste kulki) są wciągane do centrum wiązki laserowej (gdzie natężenie światła jest największe) i tam przytrzymywane. Można zatem używać lasera jak pęsety. Kierując wiązkę w górę, da się zrównoważyć siłę grawitacji – uchwycony obiekt nie przemieszcza się wówczas w żadnym kierunku – chyba, że przesuniemy wiązkę. Także silnie skupiająca soczewka pozwala zogniskować wiązkę lasera w taki sposób, że uchwycony nią obiekt pozostaje w miejscu największego skupienia światła.

Po przezwyciężeniu wielu trudności, w 1986 r. Ashkin był już w stanie manipulować atomami. W 1987 r., dzięki zastosowaniu lasera działającego w zakresie podczerwieni, udało mu się uchwycić laserem żywą bakterię, nie uszkadzając jej. Z czasem stało się możliwe dokonywanie manipulacji wewnątrz komórki bez naruszania błony komórkowej.

Laserowa pęseta szybko zyskała uznanie biologów. Rozwinęły się na przykład badania nad „silnikami molekularnymi”, które działają w żywych komórkach, chociażby kinezyną poruszającą mikrotubule. Dzięki metodzie holografii optycznej można obecnie uruchamiać jednocześnie tysiące molekularnych pęset, co pozwala między innymi oddzielać zdrowe krwinki od chorych.

Z kolei Gerard Mourou i Donna Strickland opracowali metody umożliwiające uzyskiwanie najkrótszych i najbardziej intensywnych impulsów laserowych. Opisujący ich dokonania artykuł ukazał się w roku 1985 i był podstawą pracy doktorskiej Donny Strickland.

Od początku istnienia laserów naukowcy starali się wytwarzać coraz mocniejsze i coraz krócej trwające impulsy. W połowie lat 80. wydawało się, że osiągnięto kres możliwości – zbyt potężne impulsy o ogromnej mocy szczytowej niszczyły ośrodek czynny lasera, odpowiadający za wzmacnianie światła.

Dzięki pionierskiemu podejściu do tematu, tegorocznym noblistom udało się uzyskać impulsy niezwykle krótkie i o ekstremalnie dużej mocy, nie niszcząc samego lasera. Najpierw za pomocą światłowodu o długości ponad kilometra „rozciągali” impulsy w czasie, aby zmniejszyć ich moc, później je wzmacniali, a w końcu „ściskali”, zmniejszając czas trwania, dzięki czemu dramatycznie rosło ich natężenie (więcej światła w krótszym czasie).

Technikę nazwano „chirped pulseamplification” (CPA), co dosłownie oznacza wzmacnianie impulsów ze świergotem. Szybko stała się standardem w dziedzinie laserów o dużym natężeniu. Stosowana jest nie tylko w fizyce i chemii, ale także w milionach operacji korekcji wzroku czy przy wytwarzaniu stenów naczyniowych.

Dzięki ultrakrótkim impulsom o czasie trwania rzędu femtosekund (jedna milionowa jednej miliardowej części sekundy) można „sfotografować” procesy ekstremalnie krótkotrwałe, na przykład w procesie fotosyntezy. Pod wpływem tak krótkich impulsów zmieniają się właściwości materii – elektryczne izolatory stają się przewodnikami. Można też wiercić i wycinać precyzyjnie otwory w różnych materiałach – nawet w żywej materii. W porównaniu z laserami o dłuższym impulsie, przy laserach femtosekundowych znacznie mniejsze są uszkodzenia powodowane przez ciepło czy falę uderzeniową. Takie laserowe dziurki stosowane są chociażby do zapisywania danych.

Impulsy trwające attosekundy (trylionowe części sekundy) pozwoliły badać i kontrolować nawet elektrony, odpowiedzialne za fizyczne i chemiczne właściwości materii. Dzięki nowej wiedzy możliwe będą szybsze procesory, bardziej wydajne baterie słoneczne, lepsze katalizatory, nowe źródła energii i leki.

Arthur Ashkin urodził się 2 września 1922 r. w Nowym Jorku. W 1952 r. otrzymał doktorat na Cornell University (USA). Podczas II wojny światowej jego dwa lata starszy brat Julius Ashkin pracował przy Projekcie Manhattan. Sam Arthur w latach 1942-1945 pracował w Columbia Radiation Lab, gdzie uczestniczył w budowie magnetronów do amerykańskich radarów wojskowych. Jego późniejsza kariera zawodowa związana jest ze słynnymi Bell Laboratories, gdzie pracował od 1952 do 1991 roku.

Tegoroczny noblista miał wkład również w inne “noblowskie” badania – rozwój metod chłodzenia i pułapkowania atomów laserem, za które przyznano Nobla z fizyki w 1997 r. Ashkin wyznał później, że czuł się wówczas niesprawiedliwie pominięty przez Komitet Noblowski.

Drugi z tegorocznych laureatów, Gerard Mourou, urodził się 22 czerwca 1944 r. w Albertville we Francji. Doktorat obronił w 1973 r. na Université Pierre et Marie Curie w Paryżu. Jak podaje agencja Reuters, tegoroczny noblista ma podwójne obywatelstwo: francuskie i amerykańskie. Aktualnie Mourou jest profesorem na École Polytechnique w Palaiseau (Francja). W 1990 r. był jednym z założycieli Center for Ultrafast Optical Science na amerykańskim University of Michigan. Do Francji wrócił w 2006 r. – po 30 latach pracy w USA.

Mourou zaangażowany jest w finansowany przez Unię Europejską projekt budowy Extreme Light Infrastructure (ELI) – trzech laboratorium naukowych (w Czechach, Rumunii i na Węgrzech), które zostaną wyposażone w systemy impulsowych laserów wielkiej mocy. Noblista wystąpił nawet w filmiku promującym całe przedsięwzięcie: https://www.youtube.com/watch?v=k6i7A8Plqb8

Z kolei Donna Strickland jest zaledwie trzecią kobietą, która otrzymała Nagrodę Nobla w dziedzinie fizyki – po Marii Skłodowskiej-Curie w 1903 r. i Marii Goeppert-Mayer w 1963 r.

Strickland urodziła się w 1959 r. w kanadyjskim mieście Guelph. Doktorat otrzymała w 1989 r. na University of Rochester (USA). Aktualnie pracuje na kanadyjskim University of Waterloo na stanowisku Associate Professor (odpowiednik polskiego profesora nadzwyczajnego). Przewodniczy tam grupie pracującej nad ultraszybkimi laserami. (PAP)

Paweł Wernicki,
Katarzyna Florencka

Chemiczny Nobel za kierowaną ewolucję białek

Frances H. Arnold, George P. Smith i Sir Gregory P. Winter zostali tegorocznymi laureatami Nagrody Nobla w dziedzinie chemii – ogłosił we środę w Sztokholmie Komitet Noblowski. Badaczy doceniono za wykorzystanie mechanizmów ewolucyjnych do wytwarzania białek.

Całą złożoność i różnorodność życia – w tym także pojawienie się człowieka – zawdzięczamy mechanizmom ewolucji, dzięki którym żywe organizmy stają się coraz bardziej złożone, wyrafinowane i przystosowują się do zmiennych warunków środowiska. Tegoroczni laureaci Nagrody Nobla wykorzystali te mechanizmy dla dobra ludzkości.

“Kierowana ewolucja” pozwoliła stworzyć enzymy wykorzystywane w produkcji biopaliw czy leków. Z kolei przeciwciała uzyskane dzięki metodzie fagowej ekspresji peptydów („phage display”) znalazły zastosowanie w leczeniu chorób autoimmunologicznych oraz zaawansowanych nowotworów.

Życie pojawiło się na Ziemi około 3,7 miliarda lat temu. Przez ten czas żywe organizmy opanowały niemal każde możliwe środowisko, od gorących źródeł i pustyń po dno morza, szczyty gór i lody Antarktydy. Pojawiły się wszędobylskie bakterie, odporne na wszystko niesporczaki, świecące meduzy, latające owady, ptaki i nietoperze, a wreszcie zdolni do wszystkiego ludzie. By to było możliwe, ewolucja musiała rozwiązać niezliczone problemy, produkując białka o odpowiednich właściwościach – supermocny klej mocujący małże do skał, przezroczystą jak szkło krystalinę w soczewce oka, elastyczną elastynę naszych ścięgien i naczyń krwionośnych, “niezamarzające” białko we krwi arktycznych ryb. Narzędziami ewolucji były zmiany genetyczne i selekcja. Pojawiały się zmiany w genach – często na gorsze, ale czasem korzystne. Te korzystne miały większe szanse przetrwania. 

Frances H.Arnold

Podobnie postępowali tegoroczni nobliści. W roku 1993 Amerykanka Frances H.Arnold (z wykształcenia inżynier przemysłu kosmicznego) po raz pierwszy dokonała kierowanej ewolucji enzymów – białek, które katalizują (przyspieszają) reakcje chemiczne. Podczas gdy klasyczne metody chemiczne wykorzystywane w produkcji leków czy tworzyw sztucznych często wymagają zastosowania toksycznych chemikaliów (m.in. metali ciężkich), wysokich ciśnień i temperatur – enzymy pozwalają przeprowadzać reakcje w sposób bardziej skuteczny i przyjazny dla środowiska.

Początkowo naukowcy próbowali świadomie nadawać enzymom nowe właściwości. Jednak uniemożliwiła to ich niezwykle złożona budowa.

Nawet przy całej współczesnej wiedzy i ogromnej mocy dzisiejszych superkomputerów bardzo trudno zaplanować nadanie enzymowi nowych właściwości. W latach 90. było to praktycznie niemożliwe. Dlatego Frances Arnold poszła sprawdzoną w ciągu miliardów lat drogą ewolucji.

Pierwszym enzymem, jaki próbowała zmodyfikować, była subtylizyna, bakteryjny enzym używany (oprócz badań naukowych) w kosmetycznych preparatach zmiękczających skórę, środkach piorących, płynach do zmywania, przemyśle spożywczym czy płynach do czyszczenia soczewek kontaktowych.

Subtylizyna działa w środowisku wodnym. Badaczka chciała, by enzymu można było używać także w rozpuszczalniku organicznym – dimetyloformamidzie (DMF). Aby to osiągnąć, doprowadziła do licznych mutacji w genie kodującym enzym. Zmutowane geny wprowadzono do bakterii, uzyskując tysiące odmian enzymu. Wystarczyło “tylko” wyselekcjonować warianty najlepiej działające w środowisku rozpuszczalnika organicznego.

Wybrany wariant poddany został dalszym mutacjom, dzięki czemu pojawił się enzym jeszcze skuteczniejszy. Trzecia “generacja” działała w środowisku DMF 256 razy lepiej, niż oryginalny enzym i różniła się od niego w sumie 10 mutacjami. Przewidzenie korzystnych skutków aż tak złożonych zmian byłoby niemożliwe.

Z czasem stworzone przez amerykańską badaczkę metody zostały udoskonalone. Dziś rutynowo stosuje się je do tworzenia nowych enzymów. Można np. z cukrów prostych uzyskiwać izobutanol, nadający się na paliwo dla samochodów i samolotów.

Amerykanin George P. Smith

Kolejny ważny krok zrobił Willem P.C. Stemmer, zmarły w roku 2013 holenderski badacz i przedsiębiorca. Zastosował rekombinację – metodę pozwalającą naśladować w probówce rozmnażanie płciowe, które prowadzi do powstawania nowych kombinacji genów, eliminuje geny nieprzydatne i promuje te o korzystnych właściwościach. W roku 1994 “pociął” geny na małe fragmenty, po czym za pomocą narzędzi typowych dla technologii DNA ułożył z nich nowe wersje genów będące mozaiką pierwowzorów. Zmodyfikowany tą metodą enzym okazał się znacznie skuteczniejszy w działaniu od oryginału.

W roku 1985 Amerykanin George P. Smith opracował metodę zwaną “phage display”. Polega ona na wykorzystaniu bakteriofaga – wirusa zakażającego bakterie – do wytwarzania nowych białek.

Bakteriofag ma prostą budowę – w zasadzie jest to fragment DNA opakowany w białko. Aby się rozmnożyć, wstrzykuje bakterii własny materiał genetyczny, przejmując nad nią kontrolę. Opanowana przez bakteriofaga bakteria wytwarza jego kopie – zarówno DNA, jak i białka. George P. Smith postanowił wykorzystać bakteriofagi do znajdowania nieznanego genu odpowiedzialnego za wytwarzanie znanego białka.

Fragmenty niezidentyfikowanych genów łączono z genami kodującymi białko tworzące białkową otoczkę wirusa. W rezultacie bakterie wytwarzały zarówno białko wirusowe, jak i białko odpowiadające badanemu genowi, a bakteriofag miał to białko na swojej powierzchni. Z mieszaniny fagów prezentujących różne białka można było “wyłowić” poszczególne z nich za pomocą specyficznych przeciwciał. Dzięki temu można było połączyć konkretne białko z konkretnym genem.

Sir Gregory P.Winter

Jego prace bardzo praktycznie wykorzystał Brytyjczyk Sir Gregory P. Winter – uzyskał ludzkie przeciwciała mające zastosowanie jako leki. Pierwszy był adalimumab – neutralizujący związane z zapaleniami białko TNF–alfa. Jako lek na reumatoidalne zapalenie stawów, łuszczycę oraz choroby zapalne jelit został zatwierdzony do użytku w roku 2002. Później pojawiły się przeciwciała neutralizujące toksyny, przeciwdziałające chorobom autoimmunologicznym, a nawet leczące zawansowane nowotwory z przerzutami. 

Naukowcy uważają, że korzystając z kierowanej ewolucji można będzie osiągnąć znacznie więcej – na przykład uzyskać leki na chorobę Alzheimera.

Frances H. Arnold otrzyma połowę kwoty 9 mln koron szwedzkich (ok. 871 tys. euro). Drugą połową podzielą się George P. Smith i Sir Gregory P.Winter.

Waga finansowania badań 

Frances Hamilton Arnold urodziła się w 1956 r. w Pittsburghu (USA). Studiowała inżynierię mechaniczną i lotniczą na Princeton University, zaś w 1985 r. obroniła doktorat z inżynierii chemicznej na University of California, Berkeley. Od 1986 r. związana jest z California Institute of Technology (Caltech), gdzie prowadzi laboratorium zajmujące się ukierunkowaną ewolucją białek.

Prywatnie Arnold uwielbia spacery i podróże. Głośno mówi o niebezpieczeństwach związanych ze spadkiem zaufania do nauki. – W USA mamy aktualnie duży problem z tym, że nasi liderzy odchodzą od nauki i praktyki dochodzenia opartego na faktach – mówiła w kwietniu 2018 r. Arnold uczestniczyła również w 2017 r. w Marszu dla Nauki, zorganizowanym w Waszyngtonie.

George P. Smith urodził się w 1941 r. w Norwalk (USA). W 1970 r. otrzymał doktorat na Uniwersytecie Harvarda (USA). Przez większość kariery związany był jednak z University of Missouri, gdzie przez 40 lat pracował w Division of Biological Sciences.

W rozmowie z agencją Associated Press Smith podkreślił, że jego praca oparta jest na podstawach stworzonych przez innych ludzi. – Bardzo niewiele przełomowych odkryć naukowych jest nowatorskich. Szczególnie odnosi się to do mojej pracy. Mój pomysł był jedynie częścią całego szeregu badań, które w naturalny sposób korzystały z badań jeszcze wcześniejszych – mówił noblista.

Sir Gregory “Greg” P. Winter przyszedł na świat w 1951 r. w mieście Leicester (W. Brytania). Cała jego kariera naukowa związana jest z Uniwersytetem w Cambridge, w którym obronił doktorat. W 2004 za zasługi w zakresie biologii molekularnej otrzymał od angielskiej królowej tytuł szlachecki. Aktualnie Winter pracuje w działającym przy Uniwersytecie w Cambridge MRC Laboratory of Molecular Biology. Otrzymana przed niego w tym roku nagroda jest już 12. Nagrodą Nobla, która trafiła do pracownika tego laboratorium.

Winter podkreśla wagę finansowania badań podstawowych z pieniędzy publicznych. – Nikt inny nie sfinansuje odkrywczych nauk, jeśli nie zrobi tego rząd. Nikt inny nie da pieniędzy na badania, które mogą przynieść korzyści dopiero za 20-70 lat. Musimy utrzymywać w Wielkiej Brytanii finansowaną przez rząd kadrę naukową, która będzie prowadzić badania zarówno podstawowe, jak i te bardziej stosowane” – mówił w 2013 . 

Paweł Wernicki,
Katarzyna Florencka PAP

Poleć:

O Autorze:

PAP

PAP to największa agencja informacyjna w Polsce. Zbiera, opracowuje i przekazuje obiektywne i wszechstronne informacje z kraju i zagranicy. Przez całą dobę, 7 dni w tygodniu 250 dziennikarzy i 40 fotoreporterów przygotowuje serwisy informacyjne, z których korzystają media, instytucje, urzędy państwowe i przedsiębiorcy.

skomentuj

Home | Direct | Dashboard | About us

Unless otherwise noted our website is using photographs from FreeDigitalPhotos.net and Wikipedia under their respective licenses

Copyright © 2015. All Rights Reserved.